Questões de Química - Cinética Química para Concurso

No estudo da cinética química, frequentemente mecanismos de reação propostos precisam ser verificados contra dados experimentais. Nessa abordagem, antes de determinar a lei de velocidade total, é conveniente descrever as reações elementares de cada etapa do mecanismo proposto. Suponha a seguinte reação elementar fictícia:
A + A -> C + D 
A molecularidade dessa reação é:

Considere a Equação de Arrhenius escrita na forma abaixo:
k = A e – Ea/RT
Sobre a Equação, sejam feitas as seguintes proposições:

I. A constante de velocidade aumenta exponencialmente com o aumento da energia de ativação e diminuindo a temperatura.

II. A constante de velocidade diminui exponencialmente com o aumento da energia de ativação e a diminuição da temperatura.

III. A constante de velocidade aumenta exponencialmente com a diminuição da energia de ativação e diminuindo a temperatura.

IV. A constante de velocidade aumenta exponencialmente com a diminuição da energia de ativação e aumento da temperatura.

Está correto apenas o que se afirma em

A respeito da Cromatografia Gasosa (CG) e sua aplicação na análise de alimentos, assinale a alternativa correta. 

Os ensaios de atividade enzimática são, na sua maioria, realizados para identificar a presença ou a quantidade de uma enzima específica em um organismo, tecido ou qualquer outra amostra biológica. Por isso, vários reagentes e variadas metodologias estão amplamente disponíveis e permitem a investigação de interações específicas entre enzima e substrato. A atividade enzimática pode ser avaliada por vários métodos, como PCR convencional, análise do perfil eletroforético das amostras em gel de agarose, ensaios enzimáticos com sondas fluorogênicas e também a zimografia.

A zimografia, no entanto, é um método versátil e amplamente utilizado para avaliar o perfil de proteínas de um substrato. Com isso, a zimografia pode ser adaptada para investigar diferentes enzimas, substratos e sistemas biológicos, contribuindo para a compreensão de processos metabólicos, regulação enzimática e diagnóstico de doenças. Considerando os princípios, tipos, usos e aplicações da técnica de zimografia, assina a afirmativa incorreta. 

As enzimas são moléculas de proteínas com grande massa molar. Essas moléculas, entretanto, atuam de maneira altamente específica e agem como catalisadoras biológicas de apenas uma única reação. Reações de cinética enzimática são comumente representadas por gráficos que apresentam informações importantes, como a velocidade da reação, o aumento da concentração do produto na reação e a taxa de saturação da enzima, entre outras. O uso de gráficos também nos permite avaliar o aumento e a diminuição da atividade enzimática por moléculas ativadoras e inibidoras que se ligam especificamente às enzimas. Assim, o gráfico abaixo mostra a cinética enzimática na presença de dois agentes inibidores (X, Y). Com relação a esse gráfico, avalie as afirmativas a seguir.







I. Na curva da reação cinética da enzima normal, os valores de V₀ aumentam rapidamente com baixas concentrações de substrato e passam a se nivelar em um platô com altas concentrações desse mesmo substrato. Esse platô ocorre porque todas as moléculas da enzima disponíveis se encontram ligadas ao substrato e quaisquer moléculas adicionais do substrato terão que aguardar ser processadas até que outra molécula dessa enzima se torne disponível. Por isso, a velocidade da reação é limitada pela concentração da enzima e o seu valor máximo, ou V_max, é o valor da velocidade inicial de reação no qual a enzima normal atinge o platô.


II. O inibidor X é um inibidor competitivo porque retarda o progresso da reação ao se ligar à enzima, que ocorre geralmente no sítio ativo, impedindo que o verdadeiro substrato se ligue. Portanto, o inibidor e o substrato competem pela enzima. A inibição competitiva age diminuindo o número de moléculas enzimáticas disponíveis para se ligar ao substrato.


III. O inibidor Y é um inibidor não competitivo, porque não impede que o substrato se ligue à enzima. O inibidor e o substrato não interferem na capacidade um do outro de se ligar à enzima. Contudo, quando o inibidor está ligado, a enzima não é capaz de catalisar a reação para gerar um produto. Portanto, a inibição não competitiva age reduzindo o número de moléculas funcionais da enzima que pode realizar a reação.


Assinale